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    Descubrieron un mecanismo molecular que puede ayudar a diagnosticar la ELA

    Científicos españoles hallaron estructuras en las proteínas que están involucradas en el desarrollo de algunas enfermedades neurodegenarativas.

    06 de marzo 2023, 12:55hs
    La ELA es una enfermedad del sistema nervioso que debilita los músculos y afecta las funciones físicas. (Foto: Adobe Stock)
    La ELA es una enfermedad del sistema nervioso que debilita los músculos y afecta las funciones físicas. (Foto: Adobe Stock)

    Un grupo de investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) de España descubrió un mecanismo proteico relacionado con el desarrollo de la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y la demencia frontotemporal, entre otras enfermedades neurodegenerativas cuyos resultados, en un futuro, podrían ayudar en el diagnóstico médico de estas patologías.

    “Hemos demostrado que unas nuevas estructuras en un prionoide (proteína que adopta una estructura infectiva que se autorreplica pero que, a diferencia de un prión, no es transmisible), inducidas por modificaciones químicas irreversibles que ocurren en condiciones de estrés, alteran fuertemente los mecanismos de la proteína y su relevancia en el desarrollo de enfermedades. En concreto, la proteína TDP-43, al modificarse, presenta una vía molecular diferente a la que se pensaba hasta ahora que era el origen de su toxicidad en la esclerosis lateral amiotrófica”, explicó Javier Oroz, del Instituto de Química Física Rocasolano, en Madrid.

    Los médicos realizan diversos estudios para diagnosticar la ELA. (Foto: Adobe Stock)
    Los médicos realizan diversos estudios para diagnosticar la ELA. (Foto: Adobe Stock)

    Según los resultados del estudio que se publicaron en la revista Nature Communications, estas nuevas estructuras, mucho más dinámicas y desordenadas, escapan del control de las chaperonas (conjunto de proteínas presentes en las células) moleculares, impiden la formación de condensados por separación de fases y forman unos agregados con una morfología significativamente distinta.

    “Dado que esa modificación, entre otras, ocurre en el desarrollo de la enfermedad y que su efecto estructural es muy severo, demostramos que es necesario tenerla en consideración si se realizan estudios de proteínas para entender los mecanismos moleculares de las enfermedades. Además, el efecto tan pronunciado de las modificaciones en el agregado de TDP-43 abre la puerta al estudio sistemático de distintas variantes de TDP-43 como reactivos de diagnóstico para la esclerosis lateral amiotrófica”, añadió Oroz.

    Los resultados

    “Hemos demostrado que, en concreto, la proteína TDP-43, al modificarse, presenta una vía molecular diferente a la que se pensaba hasta ahora que era el origen de su toxicidad en la esclerosis lateral amiotrófica”, expresó el especialista.

    Lee también Descubren una de las causas de la esclerosis lateral amiotrófica

    Los resultados de este estudio tienen implicaciones también en el campo de la biología estructural. Dado que la estructura de las proteínas cambia drásticamente al sufrir una modificación, estas estructuras no pueden predecirse con programas de inteligencia artificial de uso habitual en el estudio del plegamiento de proteínas como AlphaFold.

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    En el trabajo comandado por el CSIC, también participaron investigadores del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa (centro mixto del CSIC y la Universidad Autónoma de Madrid) y de la Universidad de Hong Kong.

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